Esclerose lateral amiotrófica: como mata as células nervosas?

Estudo publicado na revista “Neuron”

03 novembro 2015
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Investigadores do Canadá descobriram de que forma a esclerose lateral amiotrófica, uma doença neurológica devastadora e incurável, mata as células nervosas, dá conta um estudo publicado na revista “Neuron”.

 

Muitos dos casos de esclerose lateral amiotrófica são desencadeados pela acumulação tóxica de determinadas proteínas, que levam à morte dos neurónios no cérebro e na espinal medula. Os indivíduos afetados por esta doença ficam fracos e perdem gradualmente a capacidade de falar, engolir e respirar. A maioria apenas vive dois a cinco anos após o diagnóstico.

 

Nos últimos anos a comunidade científica tem identificado mutações causadores da esclerose lateral amiotrófica num número crescente de genes que codificam para proteínas que se ligam ao RNA. As proteínas produzidas acumulam-se dentro do cérebro e da espinal medula dos pacientes. Até à data, os cientistas não tinham pensado que esta acumulação era importante para o processo da doença, uma vez que esta parecia diferente da acumulação de outras proteínas, como a tau, amiloide e alfa sinucleína, que são claramente tóxicas e encontradas nos pacientes com doença de Alzheimer, Parkinson e outras formas de demência.

 

Há alguns anos atrás os investigadores da Universidade de Toronto, Canadá, em colaboração com cientistas da Universidade de Cambridge, no Reino Unido, e da Universidade Columbia, nos EUA, decidiram estudar mais detalhadamente estas acumulações proteicas aparentemente inócuas. Constatou-se que estes aglomerados proteicos poderiam ter na verdade um papel importante nos danos das células nervosas e na esclerose lateral amiotrófica.

 

A proteína FUS está habitualmente envolvida no funcionamento saudável dos neurónios, que transmite os sinais nervosos no cérebro e na espinal medula. Contudo, a FUS e outras proteínas associadas parecem funcionar de uma forma distinta de outras proteínas celulares.

 

O estudo demonstrou que a FUS tem uma capacidade invulgar de passar do estado líquido para gel e voltar de novo ao estado líquido. A forma gel permite-lhe recolher outros componentes celulares que são necessários para a síntese de novas proteínas, entregando-as numa forma compacta e concentrada aos neurónios. Após ter chegado ao seu destino o gel transforma-se em líquido, libertando os componentes celulares e permitindo a síntese proteica. A capacidade de passar da forma líquida para gel ciclicamente, permite que a FUS controle rapidamente e discretamente a síntese de proteínas em partes específicas da célula. Esta capacidade é importante na manutenção de grandes células, como os neurónios da espinal medula, num estado saudável.

 

Neste estudo os investigadores descobriram que as mutações na FUS alteram as propriedades da proteína fazendo com que esta tenda a formar géis muito densos dificultando a passagem para o estado liquido e a libertação apropriada do seu conteúdo. Desta forma, a FUS fica incapaz de entregar as ferramentas necessárias para que os neurónios permaneçam num estado saudável e levem a cabo as suas funções.

 

“Isto mata os neurónios por estrangulamento e impede-os de produzirem novas proteínas em zonas do cérebro que desesperadamente necessitam”, revelou, em comunicado de imprensa, um dos autores do estudo, Peter St. George-Hyslop.

 

Os investigadores esperam agora encontrar uma forma de impedir a solidificação do gel ou reverter o processo, a qual poderá ajudar no desenvolvimento de um novo fármaco contra a esclerose lateral amiotrófica e a demência frontotemporal, uma outra doença na qual a proteína está ativa.

 

ALERT Life Sciences Computing, S.A.

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